Chaperonine e ripiegamento – Quiz Biologia Semestre Filtro

Semestre filtro - Medicina, Odontoiatria, Veterinaria, - quiz estratto dal libro "Quiz di Biologia" di Francesco Serafini e Valentina Toni

BIOLOGIA

UNITÀ DIDATTICA 3 - Il flusso dell’informazione

U.D. 3.8-3.9 (Secondo la ripartizione del Syllabus di Francesco Serafini e Valentina Toni) - La maturazione delle proteine: l’importanza del corretto ripiegamento delle proteine. Le proteine chaperon. Gli errori di ripiegamento delle proteine. La regolazione dell’attività biologica delle proteine: degradazione delle proteine. Degradazione proteasomica ubiquitina-dipendente. Proteine simili all’ubiquitina.

1. Quale affermazione descrive correttamente il meccanismo d'azione delle chaperonine nel processo di ripiegamento proteico?

A) Forniscono una camera di isolamento idrofila in cui la proteina può ripiegarsi evitando interazioni aspecifiche e aggregazione.

B) Catalizzano la formazione di legami peptidici tra amminoacidi per stabilizzare la struttura primaria.

C) Aggiungono catene di ubiquitina alle proteine non ripiegate per facilitarne l'ingresso nei lisosomi.

D) Mediano il trasporto retrogrado delle proteine dal complesso di Golgi al reticolo endoplasmatico rugoso.

E) Stabilizzano in modo permanente la conformazione nativa formando ponti disolfuro covalenti con il substrato.

Correct! Wrong!

Chaperonine e ripiegamento – Quiz Biologia Semestre Filtro

Quiz 1 – Risposta A

Le chaperonine (ad esempio TRiC/CCT negli eucarioti e GroEL/GroES nei batteri) forniscono una camera di ripiegamento temporaneamente isolata dal citosol. In questa cavità la catena polipeptidica può riorganizzarsi senza urtare altre proteine e, soprattutto, senza che le regioni idrofobiche ancora esposte formino contatti aspecifici che innescano aggregazione. Il risultato è un aumento della probabilità di raggiungere la conformazione nativa funzionale, grazie a cicli controllati di legame/rilascio che spesso richiedono ATP e cofattori.

Perché le altre risposte sono errate:

B: La formazione dei legami peptidici riguarda la sintesi della struttura primaria al ribosoma; le chaperonine intervengono dopo (o durante) la traduzione per assistere il folding, non per “catalizzare” la polimerizzazione.

C: L’aggiunta di ubiquitina è un processo di marcatura per il proteasoma ed è catalizzato dalla cascata E1‑E2‑E3; inoltre il lisosoma non è la destinazione tipica della via ubiquitina‑dipendente.

E: Le chaperonine non stabilizzano in modo permanente la conformazione nativa con legami covalenti. I ponti disolfuro sono catalizzati da enzimi come PDI nel RE e non costituiscono l’azione tipica delle chaperonine.