La conoscenza della struttura delle catene lineari dei 20 amminoacidi naturali, tutti α-amminici e α-carbossilici, in genere non è richiesta.

È invece molto utile ricordare che gli amminoacidi solforati sono soltanto due: cisteina e metionina, e che la sola cisteina ha un sulfidrile ( -SH ) libero in quanto nella metionina la catena laterale termina con –S-CH₃ , questo non tanto perché è facile ricordare questa caratteristica dei due soli amminoacidi solforati ma perché il ponte disolfuro che si può formare tra i sulfidrili di due cisteine appartenenti ad un unico polipeptide è un legame covalente, molto forte, capace da solo di rendere molto stabile una porzione di un polipeptide a struttura terziaria. Tutte le altre interazioni tra catene laterali (comunque utili e importanti ai fini della corretta strutturazione di una proteina globulare) sono deboli (legami a idrogeno, ionici, interazioni dipolo-dipolo, forze di Van der Waals, interazioni idrofobiche).

I ponti disolfuro si possono formare anche tra molecole proteiche diverse, ad esempio su di essi si basa il fenomeno della “messa in piega” delle capigliature.

La formazione di un ponte disolfuro è un processo di riduzione delle molecole interessate, comportando una deidrogenazione con “perdita” di due elettroni da parte dei due atomi di zolfo che si legano direttamente cambiando quindi il loro numero di ossidazione, riducendosi appunto.

Analisi delle risposte:

A) Alcuni amminoacidi hanno catene laterali polari, ma nessun amminoacido ha una catena laterale elettricamente carica.

falso: in soluzione acquosa (..nelle cellule ..) esistono sia ioni –COO^- che ioni -NH₃⁺

B) Il carbonio α lega sempre quattro atomi o gruppi tutti diversi fra loro

falso: affermazione insidiosa in quanto è vera per 19 amminoacidi su 20, fa eccezione la sola glicina in cui il carbonio α lega due idrogeni, per questa ragione la glicina non ha carboni asimmetrici e non ha due stereoisomeri D ed L

C) Il legame peptidico unisce in modo covalente le catene laterali di due amminoacidi

falso: è sì di natura covalente ma forma la catena lineare di residui amminoacidici (polipeptide) senza interessare mai le catene laterali, che restano inizialmente libere per poi interagire semmai successivamente, durante la fase di maturazione della proteina se si tratta di una proteina a struttura terziaria o quaternaria

D) Vera: Due molecole di cisteina possono legarsi tra loro mediante formazione di un ponte disolfuro

E) La catena laterale dell’asparagina è aromatica

falso, ma non si ritiene opportuno consigliare tale livello di approfondimento (conoscere la struttura di tutte le catene laterali degli amminoacidi), certamente utile ma eccessivo.