La denaturazione di una proteina è un processo irreversibile di natura chimico-fisica che comporta la perdita della forma e conseguentemente della funzionalità, della molecola senza alterarne la struttura primaria. La deformazione dipende dalla rottura di alcuni dei moltissimi legami intermolecolari che conferiscono forma e funzionalità alla molecola. Certamente i primi a rompersi saranno quelli altamente labili, quasi tutti quelli che conferiscono le strutture terziaria e quaternaria. I legami ad idrogeno estremamente regolari che caratterizzano la struttura secondaria, pur non particolarmente forti singolarmente, per l'elevato numero e appunto la grande regolarità, creano strutture resistenti delle molecole ma una denaturazione spinta porterà alla rottura anche di quei legami. Particolarmente sensibili a tale fenomeno sono tutte quelle proteine con funzione altamente specifica (recettori di membrana, enzimi, ecc...) quindi dotate di siti la cui struttura e conformazione è fondamentale per lo svolgimento della funzione, ed in genere è molto labile. Alterare la struttura primaria significa invece spezzare i legami peptidici, scindere la proteina in polipeptidi o addirittura nei singoli amminoacidi (ad esempio nella digestione).